Aggregation av Parkinsonproteinet -synuklein (vildtyp och sjukdomsvarianterna A30P och A53T) samt interaktion med liposomer

dc.contributor.authorLorentzon, Emma
dc.contributor.authorOlsson, Anna
dc.contributor.authorSundvall, Nathalie
dc.contributor.authorTingvall Gustafsson, Johanna
dc.contributor.authorTorell Björkman, Agnes
dc.contributor.authorVånder, Frida
dc.contributor.departmentChalmers tekniska högskola / Institutionen för biologi och biotekniksv
dc.contributor.departmentChalmers University of Technology / Department of Biology and Biological Engineeringen
dc.date.accessioned2019-07-03T14:54:53Z
dc.date.available2019-07-03T14:54:53Z
dc.date.issued2017
dc.description.abstractParkinsons sjukdom ¨ar en vanlig ˚aldersrelaterad neurodegenerativ sjukdom, som leder till b˚ade motoriska och kognitiva problem. Sjukdomen karakt¨ariseras av ab-normal ansamling av proteinaggregat, kallade Lewykroppar, inneh˚allande amyloida fibrer. Dessa fibrer best˚ar till stor del av proteinet α-synuklein, som fr¨amst ˚aterfinns i de presynaptiska nervterminalerna, d¨ar det interagerar med bland annat fosfolipider och andra molekyler. Syftet med projektet ¨ar att studera hur tre varianter av α-synuklein, vildtyp samt tv˚a sjukdomsalstrande mutationer, A30P och A53T, aggregerar samt interage-rar med liposomer. Liposomerna best˚ar av DOPC, DOPS, DOPE och kolesterol f¨or att efterlikna synaptiska vesiklar i hj¨arnan. Proteinstruktur samt aggregationskinetik in¨arvaro av liposomer unders¨oktes m.h.a. cirkul¨ar dikroism och fluorescenspektro-skopi. Studien visar att samtliga α-synukleinvarianter interagerar med liposomerna. Vildtypen och A53T-mutanten uppvisar en likartad strukturell f¨or¨andring, i form av en ¨okning av α-helixstruktur, i n¨arvaro av liposomer, medan A30P-mutanten uppvisade l¨agre grad av strukturf¨or¨andring. Aggregationskinetiken f¨or samtliga proteinvarianter inhiberas av de syntetiska liposomerna, vilket observeras m.h.a. tioflavin T fluorescens. Prov inneha˚llande enbart protein aggregerar snabbare ¨an i n¨arvaro av liposomer. Slutsatsen ¨ar att samtliga varianter av α-synuklein interagerar med membran-modellen, som inducerar en f¨or¨andring av deras sekund¨arstruktur. Aggregationen f¨or samtliga proteinvarianter inhiberas i n¨arvaro av membranmodellen.
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12380/256104
dc.language.isoswe
dc.setspec.uppsokLifeEarthScience
dc.subjectLivsvetenskaper
dc.subjectBiokemi och molekylärbiologi
dc.subjectBiofysik
dc.subjectMedicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi)
dc.subjectLife Science
dc.subjectBiochemistry and Molecular Biology
dc.subjectBiophysics
dc.subjectMedical Biotechnology (with a focus on Cell Biology)
dc.titleAggregation av Parkinsonproteinet -synuklein (vildtyp och sjukdomsvarianterna A30P och A53T) samt interaktion med liposomer
dc.type.degreeExamensarbete för kandidatexamensv
dc.type.degreeBachelor Thesisen
dc.type.uppsokM2
local.programmeBioteknik 300 hp (civilingenjör)
Ladda ner
Original bundle
Visar 1 - 1 av 1
Bild (thumbnail)
Namn:
256104.pdf
Storlek:
6.1 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Beskrivning:
Fulltext